بررسی پروتئین ها و انواع ساختارهای آن 91 صفحه دسته صنایع غذایی

به صفحه دریافت بررسی پروتئین ها و انواع ساختارهای آن خوش آمدید.

پروتئین ها فراوان ترین ماكرو ملكول های بیولوژیك هستند كه در تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند هزاران نوع پروتئین مختلف با اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً كوچك تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولكولی در حد میلیون ممكن است در یك سلول یافت شوند به علاوه، پروتئین ها اعمال بسیار متنوع بیول

فرمت فایل: doc

تعداد صفحات: 91

حجم فایل: 4.526 مگا بایت

قسمتی از محتوای فایل و توضیحات:

مقدمه :

پروتئین ها فراوان ترین ماكرو ملكول های بیولوژیك هستند كه در تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند. پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند. هزاران نوع پروتئین مختلف با اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً كوچك تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولكولی در حد میلیون ممكن است در یك سلول یافت شوند. به علاوه، پروتئین ها اعمال بسیار متنوع بیولوژیك را انجام داده و مهمترین محصولات نهایی مسیرهای اطلاعاتی می باشند.

پروتئین ها ابزار مولكولی هستند كه از طریق آنها اطلاعات ژنتیكی بیان می گردند شروع بررسی ماكرو ملكول های بیولوژیك یا پروتئین ها، كه نامشان از كلمه یونانی (protos) به معنی «اولین» یا «جلوترین» گرفته شده است، مناسب می باشد.

كلید ساختمان هزاران پروتئین مختلف، زیر واحدهای مونومری نسبتاً ساده آنها می باشد، تمامی پروتئین ها، شامل پروتئین های موجود در قدیمی ترین رده های باكتریایی تا پیچیده ترین اشكال حیات از 20 اسید آمینه یكسان ساخته شده اند كه با توالی های مشخص خطی به طریق كووالال به یكدیگر متصل می باشند. از آنجایی كه هر كدام از این اسیدهای آمینه دارای زنجیر جانبی با خصوصیات شیمیایی متفاوت می باشند، این گروه 20 ملكولی پیش ساز را می توان به عنوان الفبای زبانی دانست كه ساختمان پروتئین با آن نوشته می شود.

چیزی كه بیشتر قابل ملاحظه می باشد این است كه سلول ها می توانند با اتصال همین 20 اسید آمینه با تركیبات و توالی های بسیار متنوع، پروتئین هایی را تولید نمایند كه ویژگی ها و فعالیت های فوق العاده متنوعی دارند. موجودات مختلف می توانند با استفاده از این بلوك‌های ساختمانی محصولات بسیار متفاوتی نظیر آنزیم ها- هورمون ها- آنتی بادی ها- انتقال دهنده ها- عضله- پروتئین عدسی چشم- پر- تار عنكبوت- شاخ كرگدن- پروتئین‌های شیر، آنتی بیوتیك ها- سموم قارچی و تعداد زیادی از مواد دیگر با فعالیت های بیولوژیك متفاوت ایجاد نمایند.

از میان این محصولات پروتئینی، آنزیم ها تنوع بیشتری داشته و اختصاصی تر می باشند. در واقع تمامی واكنش های سلولی توسط آنزیم ها كاتالیزی گردند.

خلاصه:

هر پروتئینی دارای یك ساختمان بی همتای سه بعدی است كه انعكاسی از فعالیت آن می‌باشد. ساختمان پروتئین توسط واكنش های متقابل ضعیف پایدار می گردد. واكنش های متقابل آبگریز بیشترین نقش را در پایداری شكل كردی اكثر پروتئین های محلول دارد، پیوندهای هیدروژنی و واكنش های متقابل یونی، در ساختمان اختصاصی به حد مطلوب می‌رسند كه بیشترین پایداری ترمودینامیكی را دارد.

ماهیت پیوندهای كووالال در زنجیر پلی پپتیدی، فشارهایی را به ساختمان آن تحمیل می‌نماید. پیوند پپتیدی دارای خصوصیات یك پیوند دوگانه نسبی است كه كل گروه پپتیدی را در یك كونفیگوراسیون صحنه ای سخت قرار می دهد. پیوندهای می توان به تونیت با نمایش داد. در صورتی كه مقادیر زوایای تمامی ریشه های اسید آمینه موجود در یك قطعه پپتیدی مشخص باشد. ساختمان دوم آن را می توان كاملاً تعیین نمود.

ساختمان سوم، ساختمان سه بعدی كامل در یك زنجیر پلی پپتیدی را می توان با بررسی ساختمان های معمول پایداری شناخت كه نام های متغیری نظیرساختمان های فوق دوم موتیف ها یا خمیدگی ها به آنها داده می شود. موتیف ها از اشكال ساده تا انواع بسیار پیچیده متفاوت می باشد، به طور كلی هزاران ساختمان پروتئینی شناخته شده، همایش یافته و ایجاد تنها چند صد موتیف می نماید كه بعضی از آنها بسیار معمول می باشد. نواحی از پلی پپتیدها كه می توانند به طور مستقل تا گردند را دومن گویند. پروتئین های كوچك عموماً دارای یك دومن واحد می باشند. در حالیكه پروتئین های بزرگ ممكن است چندین دومن داشته باشند.

دوكلاس عمومی پروتئین ها شامل پروتئین های فیبری و كروی وجود دارد. پروتئین های فیبری كه اساساً جهت اعمال ساختمانی می باشند. دارای عناصر ساده تكراری ساختمان دوم بوده و مدل هایی برای مطالعات اولیه پروتئین ها بوده اند. با استفاده از اطلاعات به دست آمده از پروتئین های فیبری- دو ساختمان دوم اصلی- شامل مارپیچو كنفورماسیونقابل شناسایی است. هر دو این ساختمان ها به وسیله وجود حداكثر پیوندهای هیدروژنی ممكن بین پیوندهای پپتیدی موجود در یك اسكلت پلی پپتیدی مشخص می شوند. پایداری این ساختمان ها در داخل یك پروتئین، تحت تأثیر محتوی اسید آمینه های آنها و همچنین موقعیت نسبی ریشه های اسیدهای آمینه موجود در توالی آنها می باشد. نوع دیگری از ساختمان دوم كه در پروتئین ها معمول می باشد پیچ است.

در پروتئین های فیبری نظیر كراتین ها و كلاژن، یك نوع ساختمان دوم غالب می باشد. زنجیرهای پلی پپتیدی به صورت ابرفنرهایی به شكل طناب ایجاد دستجات بزرگتری را نموده كه قدرت زیادی دارند. صفحات فیبروئین ابریشم در كنار یكدیگر قرار گرفته تا ایجاد یك ساختمان قوی ولی قابل انعطاف نمایند.

پروتئین های كروی دارای ساختمانی های سوم پیچیده تری هستند كه اغلب دارای چندین نوع ساختمان دوم در یك زنجیر پلی پپتیدی می باشند. اولین ساختمان پروتئین كروی كه با استفاده از روش های انكسار اشعهx- تعیین گردد، میوگلوبین بود. این ساختمان تأیید نمود كه ساختمان دوم (مارپیچ) پیش بینی شده، در پروتئین ها وجود دارد؛ ریشه های اسیدآمینه آبگریز در داخل پروتئین قرار دارند، پروتئین های كروی متراكم هستند. به تحقیق بعدی بر روی ساختمان بسیاری از پروتئین های كروی، این نتیجه گیری‌ها را حمایت نمود و همچنین نشان داد كه تنوع زیادی می تواند در ساختمان سوم وجود داشته باشد.

ساختمان های پیچیده پروتئین‌های كروی را می توان با بررسی تحت ساختمان های آنها، شامل موتیف ها و دومن ها، تجزیه و تحلیل نمود. در پایگاه های اطلاعاتی ساختمان پروتئین، ساختمان ها معمولاً به چهار كلاس، شامل همه، همهتقسیم می‌شوند. پروتئین های اختصاصی موجود در هر كلاس بر اساس داشتن ارتباط در توالی، ساختمان و عملكرد، به صورت خانواده ها یا فوق خانواده هایی گروه بندی می شوند.

ساختمان چهارم اشاره به واكنش متقابل بین زیرواحدهای پروتئین های چند زیرواحدی مولتیمری یا همایش های پروتئینی بزرگتر می نمایند. بعضی از پروتئین‌های مولتیمری دارای واحدهای تكراری هستند كه از یك زیرواحد یا یك گروه زیرواحدها، به نام پروتومر، تشكیل شده اند. پروتومرها معمولاً از طریق تقارن چرخشی و مارپیچی با یكدیگر ارتباط دارند. بهترین پروتئین مولتیمری مطالعه شده، هموگلوبین می باشد.

ساختمان سه بعدی پروتئین ها را می توان با استفاده از مواد یا شرایطی كه واكنش های متقابل ضعیف را مختل می نمایند، طی فرآیندی به نام دناتوراسیون، از بین برد. دناتوراسیون سبب از بین رفتن فعالیت پروتئین شده كه ارتباط بین ساختمان و فعالیت را نشان می دهد. بعضی از پروتئین های دناتوره شده (مثلاً ریبونوكلئاز) می توانند به طور خودبه خودی به پروتئین دارای فعالیت بیولوژیك رناتوره گردند كه نشان دهنده نقش توالی اسیدهای آمینه در تعیین ساختمان سوم پروتئین می باشد.

تاشدن پروتئین ها در داخل سلول ها ممكن است طی مسیرهای مختلف صورت پذیرد، ابتدا نواحی از ساختمان دوم و سوم ممكن است ایجاد شده و به دنبال آن تا شدن به ساختمان‌های فوق دوم انجام شود. همایش های بزرگ تركیبات واسط تاشده- سریعاً به یك كونفورماسیون طبیعی واحد تبدیل می شوند. در مورد بسیاری از پروتئین ها، تا شدن توسط چاپرون های Hsp70و توسط چاپرونین تسهیل می گردد. تشكیل پیوند دی سولفیدی و ایزومریزاسیون سیس- ترانس پیوندهای پپتیدی پرولین، توسط آنزیم های اختصاصی كاتالیز می گردند.

اسیدهای آمینه، پپتیدها و پروتئین ها :

20 اسید آمینه استانداردی كه معمولاً در ساختمان پروتئین ها وجود دارند. حاوی یك گروه- كربوكسیل، یك گروه – آمینو و یك گروهR متفاوت می باشند. اتم كربن تمامی اسیدهای آمینه به استثنای گلیسین نامتقارن بوده و بنابراین حداقل به دو شكل ایزومرفضایی وجود دارند. تنها ایزومرهای فضاییL كه با كونفیگوراسیون مطلق مولكول مرجعL- گلیسرآلدئید ارتباط دارند، در پروتئین ها یافت می شوند. اسیدهای امینه بر اساس قطبیت و بار (در7PH ) گروههای R خود، طبقه بندی می شوند. كلاس غیرقطبی و آلیفاتیك شامل آلانین، گلیسین، ایزولوسین، لوسین ، متیونین، ترئونین و والین می باشد. فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین دارای زنجیرهای جانبی آروماتیك بوده و نسبتاً آبگریز هستند. كلاس قطبی و بدون بار شامل آسپاراژین و سیستئین، گلوتامین، پرولین، سرین و ترئونین می باشد. اسیدهای آمینه دارای بار منفی (اسیدی) شامل آسپارتات، گلوتامات بوده و انواع دارای بار مثبت (بازی) شامل آرژینین، هیستیدین و لیزین هستند. اسیدهای آمینه غیراستاندارد نیز وجود دارند كه ممكن است جزئی از پروتئین ها (حاصل تغییر ریشه های اسیدآمینه استاندارد بعد از سنتز پروتئین) بوده یا به صورت متابولیتهای آزاد عمل نمایند.

اسیدهای آمینه منوآمینومنوكربوكسیلیك (با گروه های R غیرقابل یونیزاسیون)، درPH پایین اسیدهای دی پروتیك (NCH (R) COOH) هستند. با افزایشPH، یك پروتون از گروه كربوكسیل جدا شده و ایجاد یك مولكول دوقطبی یا زویتریون NCH(R)COO می گردد كه از نظر الكتریكی خنثی می باشد. با افزایش بیشتر PH ، دومین پروتون نیز از دست رفته و تولید مولكول یونی H2NCH (R)COO می گردد. اسیدهای امینه دارای گروه‌های R قابل یونیزاسیون، برحسب PKa PH گروهR، ممكن است شكل یونی دیگری را نیز داشته باشند. بنابراین اسیدهای آمینه از نظر ویژگی های اسیدی- بازی متفاوت می‌باشند.

اسیدهای آمینه می توانند به طور كووالان از طریق پیوندهای پپتیدی به یكدیگر متصل شده و ایجاد پپتیدهاو پروتئین ها را بنماید. به طور كلی، سلول ها دارای هزاران پروتئین مختلف هستند كه هر كدام دارای عملكرد یا فعالیت بیولوژیك متفاوتی می باشند. پروتئین ها می‌توانند از نظر طول زنجیر پلی پپتیدی بسیار متنوع بوده و دارای 100 تا چندین هزار ریشه اسید آمینه باشند. هر چند بعضی از پپتیدهای موجود در طبیعت تنها دارای چند اسید آمینه هستند. بعضی پروتئین ها از چندین زنجیره پلی پپتیدی به نام زیر واحد تشكیل شده اند كه به یكدگر متصل می باشند. هیدرولیز پروتئین های ساده تنها منجر به تولید اسیدهای آمینه می‌گردد؛ پروتئین های كونژوگه دارای اجزاء دیگری، نظیر یك یون فلزی یا كروه پروستتیك آلی می باشند.

به طور كلی، چهار سطح شناخته شده ساختمان پروتینی وجود دارد. ساختمان اول اشاره به توالی اسیدهای آمینه ای و موقعیت پیوندهای دی سولفیدی می نماید. ساختمان دوم، ارتباط فضایی بین اسیدهای آمینه مجاور را در قطعات پلی پپتیدی نشان می دهد. ساختمان سوم، كونفورماسیون سه بعدی كل زنجیر پلی پپتیدی است. ساختمان چهارم، نیز ارتباط فضایی زنجیرهای متعدد پلی پپتیدی (زیرواحدی) یك پروتئین را مطرح می نماید.

پروتئین ها با در نظر گرفتن تفاوت های موجود در بین آنها، تخلیص می گردند. پروتئین ها را می توان به طور انتخابی با افزودن بعضی املاح راسب نمود. انواع متعددی از روش های كروماتوگرافی وجود دارد كه بر اساس تفاوت در اندازه تمایلات اتصالی بار و سایر ویژگی‌ها عمل می كنند. الكتروفورز می تواند پروتئین ها را بر اساس جرم یا بار جدا نماید. تمامی روش های تخلیص نیاز به روش هایی برای اندازه‌گیری یا ارزیابی پروتئین مورد نظر در حضور سایر پروتئین ها دارند.

فایل دیگر:  پاورپوینت بررسی تولید پروتئین تک یاخته 23 صفحه دسته صنایع غذایی

تفاوت در عملكرد پروتئینی حاصل تفاوت هایی در تركیب و توالی اسید آمینه ای آنها می‌باشد، توالی اسید آمینه ای با قطعه قطعه نمودن پلی پپتیدها به پپتیدهای كوچكتر با استفاده از معرف های شناخته شده ای كه پیوندهای پپتیدی اختصاصی را می شكنند، تعیین توالی اسید آمینه ای هر قطعه با روش تخریبی اتوماتیك ادمن و سپس مرتب نمودن قطعات با یافتن توالی های همپوشان بین قطعات حاصل از معرف های مختلف استنتاج می‌گردد. توالی یك پروتئین را همچنین می توان از توالی نوكلئوتیدی ژن مربوط به آن در DNA استنتاج نمود. مقایسه توالی اسیدآمینه ای یك پروتئین با هزاران توالی شناخته شده، اغلب اطلاعاتی در مورد ساختمان، عملكرد، موقعیت و تكامل آن پروتئین فراهم می آورد.

پروتئین ها و پپتیدهای كوتاه (با طول تا 100 ریشه) را می توان به طریق شیمیایی سنتز نمود. این پپتید در حالی كه به یك پایه جامد اتصال دارد، با افزودن یك اسیدآمینه در هر زمان ساخته می شود.

ساختمان سه بعدی پروتئین ها :

اسكلت كووالان یك پروتئین شاخص از هزاران پیوند پپتیدی تشكیل شده است از آنجایی كه چرخش آزاد حول بسیاری از این پیوندها ممكن می باشد، این پروتئین می تواند تعداد نامحدودی كونفورماسیون به خود بگیرد. هر چند هر كدام از پروتئین ها دارای عملكرد شیمیایی یا ساختمانی اختصاصی بوده كه قویاً مطرح می نماید كه هر كدام دارای یك ساختمان سه بعدی بی همتا هستند . تا اواخر دهه 1920 ،‌چندین پروتئین ، از جمله هموگلوبین (وزن مولكولی 500 ،‌64) و آنزیم اوره آز (وزن مولكولی 000/483 ) به شكل كریستالی درآمدند. با توجه به اینكه دسته های منظم پروتئین های موجود در یك كریستال عموماً تنها زمانی می توانند تشكیل گردند كه واحدهای مولكولی موجود در آنها مشابه باشند، كریستالیزه شدن بسیاری از پروتئین ها دلیل محكمی برای این واقعیت است كه حتی پروتئین های بسیار بزرگ، موجودیت های شیمیایی منحصر و با ساختمان های بی همتا می باشند. این نتیجه گیری تفكر پیرامون پروتئین ها و اعمال آنها را متحول نمود.

در این قسمت ساختمان سه بعدی پروتئین ها ، با تأكید بر پنج موضوع ، مورد بررسی قرار می گیرد. اول ساختمان سه بعدی یك پروتئین توسط توالی اسید آمینه ای آن تعیین می گردد. دوم عملكرد یك پروتئین بستگی به ساختمان آن دارد. سوم ، یك پروتئین جدا شده دارای یك ساختمان بی همتا،‌یا تقریباً بی همتا ، می باشد. چهارم، واكنش های متقابل غیركواالان ،‌مهمترین نیروهایی هستند كه ساختمان اختصاصی یك پروتئین را حفظ می نمایند. بالاخره در میان تعداد زیاد ساختمان های پروتئینی بی همتا، می‌توان بعضی از الگوهای ساختمانی مشترك را شناسایی نمود كه به سازماندهی شناخت ما از معماری پروتئین كمك می نمایند.

این مطالب نباید طوری در نظر گرفته شوند كه پروتئین ها دارای ساختمان های سه بعدی ساكن و بدون تغییر هستند. اغلب عملكرد پروتئینی، مستلزم تبدیل متقابل بین دو یا چند شكل ساختمانی است.

ارتباط بین توالی اسید آمینه ای یك پروتئین و ساختمان سه بعدی آن، معمای پیچیده است كه به تدریج منجر به ایجاد فن آوری های جدیدی شد كه در بیوشیمی امروزی مورد استفاده قرار می گیرند. با به كارگیری اصول پایه شیمی و فیزیك میتوان الگوهای موجود در پیچ و خم بیوشیمیایی ساختمان پروتئین را یافت و شناخت.

مروری كلی بر ساختمان پروتئین :

آرایش فضایی اتم های موجود در یك پروتئین را كونفورماسیون گویند. كونفورماسیون های ممكن یك پروتئین شامل هر وضعیت ساختمانی است كه بدون شكسته شدن پیوندهای كووالان قابل حصول هستند. تغییر در كونفورماسیون ،‌برای مثال در اثر چرخش حول پیوندهای یگانه ایجاد می گردد. از میان كونفورماسیون های متعددی كه از نظر تئوری در یك پروتئین حاوی صدها پیوند یگانه ممكن است یك یا چند نوع آن عموماً در شرایط بیولوژیك غالب می باشد. كونفورماسیونی كه تحت یك سری شرایط وجود دارد، معمولاً نوعی است كه از نظر ترمودینامیك پایدارترین بوده و كمترین انرژی آزاد گیبس (G) را دارد . پروتئین هایی كه در هر كدام از وضعیت های تاشده وظیفه دار خود وجود دارند را پروتئین های طبیعی گویند.

چه اصولی پایدارترین كونفورماسیون یك پروتئین را تعیین می نمایند؟‌شناخت كونفورماسیون پروتئینی را میتوان مرحله به مرحله از بحث ساختمان اول تا ساختمانهای دوم،‌سوم و چهارم، بدست آورد. لازم است به این روش مرسوم، تأكید جدیدی بر ساختمان مافوق دوم اضافه گردد كه شامل یك سری الگوهای شناخته شده تا شدن پروتئینی قابل طبقه بندی است و زمینه سازماندهی مهمی را برای این كوشش پیچیده فراهم می آورد.

كونفورماسیون پروتئینی بیشتر توسط واكنش های متقابل ضعیف تثبت می گردد

در زمینه ساختمان پروتئینی، اصطلاح پایداری را میتوان به صورت تمایل در حفظ ساختمان طبیعی تعریف نمود. پروتئین های طبیعی تنها دارای ثبات مرزی هستد؛ ای كه حالات تاشده و تا نشده را از یكدیگر جدا می نماید، در پروتئین های شاخص و در تحت شرایط فیزیولوژیك ، در دامنه تنها 20 تا kJ/mol 65 قرار دارد. از نظر تئوری، یك زنجیر پلی پپتیدی خاص میتواند كونفورماسیون های بی شمار مختلفی را كسب نماید و در نتیجه،‌ حالت تا نشده یك پروتئین،‌با درجه بالای آنتروپی كونفورماسیونی مشخص می گردد. این آنتروپی و پیوندهای هیدروژنی متعدد بین گروههای متعدد موجود در زنجیر پلی پپتیدی و حلال (آب)، تمایل دارند كه حالت تانشده را حفظ نمایند. واكنش های متقابل شیمیایی كه ضد این واكنش ها عمل نموده و سبب پایدرای شكل طبیعی می گردند، شامل پیوندهای دی سولفیدی و واكنش های متقابل ضعیف(غیر كووالان) ، یعنی پیوندهای هیدروژنی و واكنش های متقابل آبگریز و یونی می باشند. درك نقش این واكنشهای متقابل ضعیف بخصوص در شناخت نحوه تاشدن زنجیرهای پلی پپتیدی در ایجاد ساختمانهای دوم و سوم و همچنین تركیب با سایر پروتئین ها در ایجاد ساختمانهای چهارم، اهمیت دارد.

برای شكستن یك پیوند كووالان حدود 200 تا kJ/mol 460 انرژی مورد نیاز می باشد، در حلایكه واكنشهای متقابل ضعیف را میتوان تنها با 4 تا kJ/mol 30 از بین برد. پیوندهای كوالان منحصر كه در ایجاد كونفورماسیون طبیعی پروتئین ها نقش دارند، همانند پیوندهای دی سولفیدی متصل كننده قسمتهای مجزا یك زنجیر پلی پپتیدی، به طور آشكار قویتر از تك تك واكنشهای متقابل ضعیف می باشند؛ با این وجود واكنشهای متقابل ضعیف، به علت كثرت،‌دارای اهمیت بیشتری به عنوان نیروی تثبیت كننده در ساختمان پروتئین هستند. به طور كلی، كونفورماسیون پروتئینی كه كمترین انرژی آزاد (یعنی پایداترین كونفورماسیون) را دارد كونفورماسیونی است كه بیشترین تعداد واكنشهای متقابل ضعیف در آن مشاهده میگردد.

پایداری یك پروتئین تنها جمع انرژی های آزاد حاصل از تشكیل بسیاری از واكنشهای متقابل ضعیف موجود در آن نمی باشد. قبل از تا شدن هر گروه ایجاد كننده پیوند هیدروژنی موجود در یك زنجیر تا شده پلی پپتیدی ،‌با مولكولهای آب ایجاد پیوند هیدروژنی می نماید،‌و برای هر پیوند هیدروژنی كه در یك پروتئین ایجاد می شود، یك پیوند هیدروژنی ( با قدرت مشابه) بین همان گروه و آب شكسته می‌شود. پایداری خالص حاصل از ایجاد یك واكنش متقابل ضعیف، یا تفاوت انرژی های آزاد حالات تا شده و تا نشده،‌ممكن است نزدیك به صفر باشد. بنابراین برای شرح علت مساعد بودن كونفورماسیون طبیعی یك پروتئین، لازم است به مسائل دیگر توجه گردد.

دیدیم كه نقش واكنشهای متقابل ضعیف در پایداری پروتئینی را میتوان براساس ویژگیهای آب شناخت. آب خالص دارای شبكه ای از ملكولهای H2O همراه با اتصالات هیدروژنی می باشد. هیچ مولكول دیگری، پتانسیل ایجاد پیوندهای هیدروژنی آب را ندارد و سایر ملكولهای موجود در یك محلول آبی پیوند هیدروژنی آب را از بین می برند. وقتی آب یك ملكول آبگریز را احاطه می نماید، آرایش مطلوب پیوندهای هیدروژنی در یك قشر شدیداً سازمان یافته یا لایه انحلالی ملكول های آب در مجاورت نزدیك آن ایجاد میگردد. افزایش نظم مولكولهای آب موجود در این لایه انحلالی همراه با یك كاهش نامساعد در آنتروپی آب است. هر چند وقتی گروههای غیرقطبی در كنار یكدیگر قرار می گیرند، بعلت اینكه هیچدام از این گروهها تمام سطح خود را در معرض محلول قرار نمی دهند، وسعت لایه انحلالی كاهش می یابد. حاصل افزایش مساعد در آنتروپی می باشد. این اصطلاح آنتروپی ، نیروی پیش برنده ترمودینامیكی اصلی برای به هم پیوستن گروههای آبگریز در یك محلول آبی است. به همین دلیل، زنجیره های جانبی آبگریز اسیدهای آمینه تمایل دارند كه در داخل پروتئین و دور از آب جمع شوند.

در شرایط فیزیولوژیك، تشكیل پیوندهای هیدروژنی و واكنشهای متقابل یونی در یك پروتئین به میزان زیادی حاصل این اثر آنتروپیك است. گروههای قطبی عموماً می توانند ایجاد پیوندهای هیدروژنی با آب نموده و بنابراین در آب محلول هستند. هر چند، تعداد پیوندهای هیدروژنی در هر واحد جرم عموماً برای آب خالص بیش از هر مایع یا محلول دیگری بوده و محدودیتهایی برای انحلال حتی قطبی ترین ملكولها وجود دارد، زیرا وجود آنها منجر به كاهش خالص در میزان ایجاد پیوند هیدروژنی در هر واحد جرم می گردد. بنابرین، یك قشر انحلالی ساخته شده از مولكولهای آب نیز به میزانی در اطراف ملكولهای قطبی ایجاد میشود. اگر چه انرژی حاصل از تشكیل یك پیوند هیدروژنی داخل ملكولی یا واكنش متقابل یونی بین دو گروه قطبی در یك ماكروملكول، تا حدود زیادی با حذف چنین واكنشهای متقابلی بین همان گروهها و آب جبران می گردد، آزادسازی ملكولهای آب سازمان یافته در هنگام تشكیل واكنش داخل ملكولی، یك نیروی پیشبرنده آنتروپیك برای تا شدن فراهم می آورد. از این رو، بیشتر تغییر خالص انرژی آزادی كه در هنگام تشكیل واكنشهای متقابل ضعیف در داخل یك پروتئین رخ می دهد، از افزایش آنتروپی در محلول آبی اطراف حاصل از دفن سطوح آبگریز فراهم میگردد. این افزایش آنتروپی بیش از دست رفتن زیاد آنتروپی كونفورماسیونی در هنگام تبدیل شدن یك پلی پپتید به یك كونفورماسیون تا شده می باشد.

واكنش های آبگریز به طور آشكار در تثبیت یك كونفورماسیون پروتئینی دارای اهمیت می باشند، درون یك پروتئین عموماً یك هسته شدیداً متراكم از زنجیرهای جانبی آبگریز اسیدهای آمینه وجود دارد. وجود پارتنرهای مناسب برای ایجاد پیوندهای هیدروژنی یا واكنشهای متقابل یونی بین هر گروه قطبی یا باردار در درون پروتئین، نیز مهم می باشد. بنظر می رسد كه یك پیوند هیدروژنی نقش كمی را در پایداری یك ساختمان طبیعی دارد، ولی وجود گروههای باردار یا ایجاد كننده پیوند هیدروژنی بدون پارتنر در داخل هسته آبگریز یك پروتئین ،‌آنقدر می تواند ناپایدار كننده باشد كه كونفورماسیون های دارای چنین گروهی با یك پارتنر در محلول اطراف، میتواند بیش از تفاوت در تغییر انرژی آزاد بین حالات تا شده و تانشده باشد. به علاوه پیوندهای هیدروژنی بین گروههای موجود در پروتئین ها،‌به طور تعاونی ایجاد می شوند. تشكیل یك پیوند هیدروژنی ،‌تشكیل پیوندهای دیگر را تسهیل می نماید. نقش كلی پیوندهای هیدروژنی و سایر واكنشهای متقابل غیركووالان در تثبیت كونفورماسیون پروتئینی هنوز در حال ارزیابی است. واكنش متقابل گروههای دارای بار مخالف كه ایجاد یك جفت یونی (پل نمكی) می كنند، نیز ممكن است یك اثر تثبیت كننده بر روی یك یا چند كونفورماسیون طبیعی بعضی از پروتئین ها داشته باشد.

 


از این که از سایت ما اقدام به دانلود فایل ” بررسی پروتئین ها و انواع ساختارهای آن ” نمودید تشکر می کنیم

هنگام دانلود فایل هایی که نیاز به پرداخت مبلغ دارند حتما ایمیل و شماره موبایل جهت پشتیبانی بهتر خریداران فایل وارد گردد.

فایل – بررسی پروتئین ها و انواع ساختارهای آن – با کلمات کلیدی زیر مشخص گردیده است:
پروتئین ها;اسید آمینه;پپتیدها

جعبه دانلود

برای دانلود فایل روی دکمه زیر کلیک کنید
دریافت فایل


شما ممکن است این را هم بپسندید

دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *